Interactions et assemblages entre lalpha lactalbumine et le lysozyme: mécanismes, structures et stabilitéReport as inadecuate




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1 STLO - Science et Technologie du Lait et de l-Oeuf

Abstract : Understanding the mechanisms of protein-protein interactions and assemblies is of relevant interest in many research areas food, medical, pharmaceutical that allows a better control of overall processes and properties of resulting supramolecular structures. The aim of my thesis work was to acquire knowledges at different scales from protein assemblies at molecular level to the resulting supramolecular structures. This work was performed using a protein binary system including two oppositely charged globular proteins at neutral pH: lysozyme LYS and alpha-lactalbumin alpha-LA. Fluorescence technics allow us to characterise molecular interaction and formation of heterodimers between LYS and the two forms of alpha-LA i.e. calcium loaded holo or calcium free apo alpha-LA. The formation of these heterodimers was driven by electrostatic forces. Assembly properties of these heterodimers are distinct and strongly linked to the stability of alpha-lactalbumin. LYS – holo alpha-LA heterodimers do not seem to self-assemble further into supramolecular structures, while LYS – apo alpha-LA heterodimers self-assemble into aggregates or microspheres according to the conformation of apo alpha-LA. A -molten globule- conformation of apo alpha-LA induces the formation of microspheres. Their formation follows an original nucleation and reorganisation mechanism. These microspheres contain equimolar ratio of both proteins that are perfectly co-localised within the overall microstructure. This work highlights the key role of protein conformation and flexibility in the formation and modulation of food protein assemblies.

Résumé : L-assemblage des protéines est une problématique fondamentale d-intérêt pour différents secteurs alimentaire, médical, pharmaceutique, etc

La compréhension des mécanismes à l-origine des interactions initiales et des assemblages protéiques offre la possibilité de contrôler et d-orienter le processus de formation ainsi que la nature et les propriétés fonctionnelles des structures supramoléculaires résultantes. L-objectif de la thèse était d-acquérir de nouvelles connaissances à différentes échelles d-étude sur les mécanismes d-assemblages protéiques et les structures supramoléculaires dans un mélange protéique binaire incluant deux protéines globulaires de charge globale opposée à pH neutre : le lysozyme LYS et l-alpha-lactalbumine alpha-LA. L-utilisation de techniques de fluorescence a permis de caractériser l-interaction moléculaire et la formation d-hétérodimères entre ces deux protéines aussi bien avec les formes chargée holo alpha-LA et déplétée apo alpha-LA en calcium de l-alpha-LA. La formation de ces hétérodimères s-effectue par la mise en œuvre d-interactions électrostatiques. Les propriétés d-assemblage de ces hétérodimères sont différentes et intimement liées à la stabilité de l-alpha-LA. Les hétérodimères LYS – holo alpha-LA ne semblent pas former de structures supramoléculaires, alors que les hétérodimères LYS – apo alpha-LA s-assemblent en agrégats ou en structures sphériques selon la conformation de l-apo alpha-LA. Une conformation de type « molten globule » de l-apo alpha-LA favorise la formation de microsphères. Ces dernières sont constituées de LYS et d-apo alpha-LA en quantité équimolaire qui sont parfaitement co-localisés au sein de la microstructure. Ce travail souligne le rôle clé joué par la conformation et la flexibilité des protéines dans la formation et l-orientation des assemblages entre protéines alimentaires.

en fr

Keywords : protein assemblies alpha-lactalbumin protein conformation aggregates supramolecular structures

Mots-clés : assemblage protéique lysozyme alpha-lactalbumine conformation protéique agrégats microsphères structures supramoléculaires





Author: Michaël Nigen -

Source: https://hal.archives-ouvertes.fr/



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