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1 LCM - Laboratoire de chimie moléculaire

Abstract : The three-dimensional structure and physico-chemical properties of biomolecules such as peptides are not only governed by their elementary composition but also various non-covalent intra-and inter-molecular interactions. The characterization, measurement and effects of these interactions are currently at the center of many researches at the interface between biology and physical chemistry. In this context, the aim of our thesis is a better understanding of these interactions in biomolecules and aggregates using the tools of quantum chemistry and molecular modeling. In this regard, due to the complexity and size of the real biological systems, chemical models have been developed. These have allowed us to study and understand the nature and effects of these interactions taken -individually- on the geometric and electronic structure of molecular systems such as small peptides and aggregates of glycine betaine. The role of non-covalent interactions on the reactivity of various physico-chemical conditions electronic reduction, gas phase, microsolvation is also one of the several approaches of our work. Among the systems examined, many of them included at least one ammonium, guanidinium or imidazolium charged groups, which are founded in the side chains of the amino acids lysine, arginine and histidine. We have shown that the chemical environment of these electronic charges greatly influences the structure and reactivity of the molecules that contain these groups. Eventually, we both performed a calibration of modeling methods for the study of the electronic properties of radical peptides and developed new protocols for the potential energy surface exploration starting from the AMOEBA polarizable force field, in order to optimize the conformational searches exhaustivity for flexible biological systems.

Résumé : La structure tridimensionnelle et les propriétés physico-chimiques des biomolécules telles que les peptides sont gouvernées non seulement par leur composition primaire mais aussi par diverses interactions non-covalentes, inter- et intra-moléculaires. La description, la mesure et les effets de ces interactions sont actuellement au cœur de nombreux travaux de recherches à l’interface entre la biologie et la physico-chimie. Dans ce cadre, nos travaux de thèse visent à une meilleure compréhension de ces interactions au sein de biomolécules et d’agrégats en utilisant les outils de la chimie quantique et de la modélisation moléculaire. Pour cela, du fait de la complexité et de la taille des systèmes biologiques réels, des modèles chimiques simplifiés ont été élaborés. Ceux-ci nous ont permis d’étudier et de comprendre la nature et les effets de ces interactions prises « individuellement » sur la structure géométrique et électronique de systèmes moléculaires tels que de petits peptides et des agrégats de la glycine bétaïne. Le rôle des interactions non-covalentes sur la réactivité dans des conditions physico-chimiques variées réduction électronique, phase gazeuse, microsolvatation constitue également une des approches de notre travail. Parmi les systèmes étudiés, nombres d’entre eux comportent un ou plusieurs groupes chargés ammonium, guanidinium ou imidazolium, présents dans les chaines latérales des acides aminés lysine, arginine et histidine. Nous avons montré que l’environnement chimique et électronique de ces groupes chargés influence largement la structure et la réactivité des molécules qui les contiennent. Enfin, au cours de nos travaux, nous avons réalisé une calibration des méthodes de modélisation pour l’étude des propriétés électroniques de peptides radicalaires et mis au point des protocoles d’exploration de surface d’énergie potentielle à partir du champ de force polarisable AMOEBA, ceci afin d’optimiser l’exhaustivité des recherches conformationnelles pour des systèmes biologiques flexibles.

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Keywords : Non-covalent interactions Polarizable force field AMOEBA Potential energy surface exploration Time-dependent Density Functional Theory Thermochemistry Reactivity Clusters Peptides

Mots-clés : Interactions non-covalentes Champ de force polarisable AMOEBA Exploration de la surface d’énergie potentielle Théorie de la Fonctionnelle de la Densité Dépendante du Temps Thermochimie Réactivité

Author: Vanessa Riffet -

Source: https://hal.archives-ouvertes.fr/


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